BIOLOGIA STRUTTURALE E INGEGNERIA PROTEICA III

Obiettivi formativi

Conoscere le principali metodologie per la determinazione della struttura di proteine. Conoscere i principali metodi utilizzati nell’analisi proteomica, i tipi di dati che essi generano e le relative limitazioni. Misurare la stabilità termodinamica e definire i meccanismi di folding delle proteine. Conoscere i meccanismi di aggregazione e fibrillogenesi. Interazioni inter-molecolari: affinità di legame e determinazione delle costanti di velocità di associazione e dissociazione. Comprendere i principi generali del design, produzione eterologa e mutagenesi di proteine. Acquisire capacità di lettura critica di articoli scientifici.

Canale 1
CARLO TRAVAGLINI ALLOCATELLI Scheda docente

Programmi - Frequenza - Esami

Programma
Stabilità termodinamica delle proteine. Ottenere ed analizzare una curva di denaturazione con metodi spettroscopici all’equilibrio. Meccanismi di folding. Esperimenti di cinetica rapida. Caratterizzazione di stati di transizione e intermedi di folding. Le fibrille amiloidi: meccanismi molecolari di aggregazione e fibrillogenesi. Meccanismi di riconoscimento intermolecolare e di cinetica di legame. Ottenere ed analizzare una curva di legame con metodi spettroscopici all’equilibrio. Cenni sulla progettazione e realizzazione de novo di proteine artificiali.
Prerequisiti
Prerequisiti fondamentali per la comprensione degli argomenti trattati nel Corso sono una adeguata conoscenza di: Chimica (equilibrio chimico, cinetica chimica), Biologia (struttura e funzione delle proteine), Fisica (termodinamica).
Testi di riferimento
Materiale fornito a lezione (slide delle lezioni, appunti e articoli scientifici) e disponibile on-line sul sito E-learning del Corso.
Modalità insegnamento
Lezioni frontali o online (se necessario) Esercitazioni di laboratorio a gruppi su tematiche selezionate, indicate nei contenuti e relative ai moduli di insegnamento. Frequenza obbligatoria.
Frequenza
Obbligatoria
Modalità di esame
L'esame del corso si sviluppa in due parti, relative ai due semestri di insegnamento. Per superare l'esame occorre conseguire una votazione globale non inferiore a 18/30. L'esame scritto comprenderà domande aperte e a scelta multipla. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli argomenti della biochimica e biologia molecolare delle proteine, ed essere in grado di applicare queste conoscenze alla risoluzione di semplici problemi sperimentali. Gli esami potranno, qualora necessario essere svolti mediante modalità a distanza.
Modalità di erogazione
Lezioni frontali o online (se necessario) Esercitazioni di laboratorio a gruppi su tematiche selezionate, indicate nei contenuti e relative ai moduli di insegnamento. Frequenza obbligatoria.
  • Anno accademico2025/2026
  • CorsoBiotecnologie mediche
  • CurriculumBioingegneristico
  • Anno1º anno
  • Semestre2º semestre
  • SSDBIO/10
  • CFU2