Medicina e chirurgia "B" (abilitante all'esercizio della professione di Medico Chirurgo) - Roma Azienda Policlinico Umberto I

BIOCHIMICA 1 Biochimica, Biologia Molecolare (Prof.ssa Zamparelli, Prof. Macone) CARATTERISTICHE GENERALI DEGLI ORGANISMI VIVENTI Acqua, composti organici, Sali minerali, oligoelementi, tamponi biologici. PROTEINE Amminoacidi:classificazione, struttura, attività ottica, dissociazione, punto isoelettrico e punto isoionico. Amminoacidi essenziali. Legame peptidico. Peptidi. Proteine: proprietà generali, classificazione, determinazione della concentrazione, reazioni generali, gruppi dissociabili, punto isoelettrico. Tecniche di purificazione delle proteine. Principi di spettroscopia. Struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. Meccanismi di regolazione della funzione delle proteine: allosteria, modificazioni covalenti, taglio proteolitico. Proteine di particolare interesse biologico: proteine plasmatiche, immunoglobuline, collagene, emoproteine. Struttura e funzione della mioglobina e dell’emoglobina: trasporto dell’ossigeno e dell’anidride carbonica, scambio dei cloruri. Basi molecolari della cooperatività del legame dell’ossigeno all’emoglobina. Effettori allosterici etero tropici dell’emoglobina. Varianti emoglobiniche ed emoglobine patologiche. Proteine della coagulazione del sangue. ENZIMI Generalità. Catalizzatori e catalisi enzimatica. Specificità degli enzimi: sito attivo. Meccanismo d’azione degli enzimi. Principi di cinetica enzimatica: velocità di reazione, effetto della temperatura e del pH, equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: irreversibile, competitiva e non competitiva. Enzimi allosterici. Regolazione dell’attività enzimatica. Isoenzimi. Classificazione degli enzimi. Coenzimi e cofattori: struttura e funzione. CARBOIDRATI Proprietà generali e classificazione. Isomeria e stereoisomeria. Monosaccaridi: struttura e principali reazioni di ossidazione e riduzione. Derivati dei monosaccaridi: alcoli, acidi, esteri e amminozuccheri. Legame glicosidico. Disaccaridi. Polisaccaridi: struttura chimica, conformazione e funzione biologica. Omopolisaccaridi: ruolo di riserva energetica (amido e glicogeno) e ruolo strutturale (cellulosa e chitina). Eteropolisaccaridi: struttura chimica e funzione biologica dei glicosamminoglicani (GAGs). Acido ialuronico ed eparina. Proteoglicani: aggrecano della cartilagine. Peptidoglicani della parete batterica. Glicoproteine. Lectine e selectine. LIPIDI Proprietà generali. Classificazione. Acidi grassi saturi ed insaturi. Acidi grassi essenziali. Reazioni degli acidi grassi insaturi. Eicosanoidi: prostaglandine, trombossani, leucotrieni. Struttura e funzione dei trigliceridi. Classificazione dei lipidi strutturali. Fosfolipidi: glicerofosfolipidi e sfingofosfolipidi. Plasmalogeni. Glicolipidi: cerebrosidi e gangliosidi. Terpeni. Steroidi e steroli. Ormoni derivati dal colesterolo. Struttura e funzione dei sali biliari. VITAMINE Generalità, classificazione, struttura, funzione e patologie da carenza. Vitamina A. Vitamina D. Vitamina E. Vitamina K. Vitamine del gruppo B:tiamina, riboflavina, acido pantotenico, nicotinammide, piridossine, biotina. Vitamine antianemiche:cobalamine ed acidi folici. Vitamina C. BIOLOGIA MOLECOLARE ACIDI NUCLEICI Basi azotate, nucleosidi, nucleotidi. DNA, RNA. Duplicazione del DNA. Interazione proteine acidi nucleici. Proteine allosteriche nella regolazione dell’espressione genica. La PCR e le sue principali applicazioni in biotecnologia e in diagnostica. ELEMENTI DI METODOLOGIA BIOCHIMICA Cromatografia. Elettroforesi. Spettroscopia di proteine e acidi nucleici.Cristallografia ai raggi X. BIOCHIMICA 2 BIOENERGETICA Scambi di energia. Principi di termodinamica. Legami ricchi di energia. ATP ed altri nucleosidi trifosfati. Fosforilazione e defosforilazione dell’ATP. Reazioni accoppiate. Trasformazione dell’energia chimica in altre forme di energia. Reazioni di ossido-riduzione. Relazione tra potenziale redox e variazioni dell’energia libera. Fosforilazione a livello dei substrati. Mitocondri. Catena respiratoria. Fosforilazione ossidativa e teorie sul suo meccanismo. Inibitori della catena respiratoria ed agenti disaccoppianti. Riserve di energia. METABOLISMO DEI GLUCIDI Digestione ed assorbimento. Fosforilazione ed interconversione degli -osi. Glicogenosintesi e glicogenolisi. Demolizione anaerobica ed aerobica del glucosio: glicolisi, ciclo degli acidi tricarbossilici. Via dei pentoso fosfati. Gluconeogenesi. Glicemia e sua regolazione. METABOLISMO DEI LIPIDI Digestione ed assorbimento. Lipasi e fosfolipasi. Lipoproteine plasmatiche. Ossidazione degli acidi grassi. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi e dei fosfolipidi. Biosintesi del colesterolo. Biosintesi dei trigliceridi. SISTEMI DI DIFESA DALLE SPECIE REATTIVE DELL’OSSIGENO. Superossido dismutasi, catalasi, glutatione perossidasi. Sistemi di difesa non enzimatici. METABOLISMO DELL’ETANOLO. Alcol deidrogenasi, aldeide deidrogenasi. Sistema di ossidazione microsomiale. METABOLISMO DEI COMPOSTI AZOTATI Digestione ed assorbimento delle proteine della dieta. Endopeptidasi ed esopeptidasi. Degradazione delle proteine endogene: sistema ubiquitina-proteasoma. Destino metabolico del gruppo amminico: transaminazione e deaminazione ossidativa. Ciclo dell’urea. Destino metabolico dello scheletro carbonioso: aminoacidi glucogenici e chetogenici. Aminoacidi come precursori di importanti biomolecole: eme (biosintesi e catabolismo), creatina (biosintesi e catabolismo), glutatione (biosintesi), ammine bioattive (biosintesi). Transmetilazione. Biosintesi degli aminoacidi non essenziali. Biosintesi e catabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche. REGOLAZIONI METABOLICHE E BIOCHIMICA ENDOCRINA Integrazione tra il metabolismo di glucidi, lipidi e aminoacidi Ormoni: generalità, struttura, meccanismi d’azione, recettori ormonali. Ormoni di tiroide e paratiroidi. Ormoni della midollare del surrene. Ormoni della corticale del surrene: glico- e mineralcorticoidi. Ormoni sessuali femminili e maschili. Ormoni del lobo anteriore, intermedio e posteriore dell’ipofisi. Ormoni pancreatici. Ormoni del tessuto adiposo. Fattori di crescita. Per ogni ormone: chimica e meccanismo d’azione.

Prerequisiti: conoscenze di base di chimica generale e organica Per tutte le informazioni riguardo la propedeuticità consultare la Guida dello studente al link https://corsidilaurea.uniroma1.it/it/corso/2021/30894/home https://corsidilaurea.uniroma1.it/sites/default/files/guida_dello_studente_0.pdf

TESTI CONSIGLIATI (IN ORDINE ALFABETICO) -Jeremy M Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer. Biochimica. Ottava edizione - 2020 - Zanichelli Editore. -Garrett - Grisham. Biochimica. Data di pubblicazione: febbraio 2014 - Piccin Editore. -Mathews. Biochimica. Data di pubblicazione: ottobre 2014 - Piccin Editore. -David L Nelson, Michael M Cox. I principi di biochimica di Lehninger. Settima edizione - 2018 - Zanichelli Editore. -Siliprandi e Tettamanti. Biochimica Medica strutturale, metabolica e funzionale. Quinta edizione- 2018- Piccin Editore. -Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt. Fondamenti di biochimica. Quarta edizione italiana condotta sulla quinta edizione americana - 2017 - Zanichelli.

Colloquio orale su argomenti di Biochimica I e II riportati nel programma e trattati a lezione

67% di presenze a lezione

Colloquio orale su argomenti di Biochimica I e II riportati nel programma e trattati a lezione Per superare l'esame occorre conseguire un voto non inferiore a 18/30. Lo studente deve dimostrare di aver acquisito una conoscenza sufficiente degli obiettivi formativi. Per conseguire un punteggio pari a 30/30 e lode, lo studente deve invece dimostrare di aver acquisito una conoscenza eccellente di tutti gli argomenti trattati durante il corso, essendo in grado di collegarli in modo logico e coerente.

Colloquio orale su argomenti di Biochimica I e II riportati nel programma e trattati a lezione

CLMMC "B" - ANNO ACCADEMICO 2018/2019 PROGRAMMA DEL CORSO INTEGRATO DI BIOCHIMICA BIOCHIMICA 2 Biochimica, Biologia Molecolare ENZIMI Generalità. Catalizzatori e catalisi enzimatica. Specificità degli enzimi: sito attivo. Meccanismo d’azione degli enzimi. Principi di cinetica enzimatica: velocità di reazione, effetto della temperatura e del pH, equazione di Michaelis-Menten. Inibizione enzimatica: irreversibile, competitiva e non competitiva. Enzimi allosterici. Regolazione dell’attività enzimatica. Isoenzimi. Classificazione degli enzimi. Coenzimi e cofattori: struttura e funzione. BIOENERGETICA Scambi di energia. Principi di termodinamica. Legami ricchi di energia. ATP ed altri nucleosidi trifosfati. Fosforilazione e defosforilazione dell’ATP. Reazioni accoppiate. Trasformazione dell’energia chimica in altre forme di energia. Reazioni di ossido-riduzione. Relazione tra potenziale redox e variazioni dell’energia libera. Fosforilazione a livello dei substrati. Mitocondri. Catena respiratoria. Fosforilazione ossidativa e teorie sul suo meccanismo. Inibitori della catena respiratoria ed agenti disaccoppianti. Riserve di energia. METABOLISMO DEI GLUCIDI Digestione ed assorbimento. Fosforilazione ed interconversione degli -osi. Glicogenosintesi e glicogenolisi. Demolizione anaerobica ed aerobica del glucosio: glicolisi, ciclo degli acidi tricarbossilici. Via dei pentosofosfati. Gluconeogenesi. Glicemia e sua regolazione. METABOLISMO DEI LIPIDI Digestione ed assorbimento. Lipasi e fosfolipasi. Lipoproteine plasmatiche. Ossidazione degli acidi grassi. Chetogenesi. Biosintesi degli acidi grassi e dei fosfolipidi. Biosintesi del colesterolo. Biosintesi dei trigliceridi. SISTEMI DI DIFESA DALLE SPECIE REATTIVE DELL’OSSIGENO. Superossido dismutasi, catalasi, glutatione perossidasi. Sistemi di difesa non enzimatici. METABOLISMO DELL’ETANOLO. Alcol deidrogenasi, aldeide deidrogenasi. Sistema di ossidazione microsomiale. METABOLISMO DEI COMPOSTI AZOTATI Digestione ed assorbimento delle proteine della dieta. Endopeptidasi ed esopeptidasi. Degradazione delle proteine endogene: sistema ubiquitina-proteasoma. Destino metabolico del gruppo amminico: transaminazione e deaminazione ossidativa. Ciclo dell’urea. Destino metabolico dello scheletro carbonioso: aminoacidi glucogenici e chetogenici. Aminoacidi come precursori di importanti biomolecole: eme (biosintesi e catabolismo), creatina (biosintesi e catabolismo), glutatione (biosintesi), ammine bioattive (biosintesi). Transmetilazione. Biosintesi degli aminoacidi non essenziali. Biosintesi e catabolismo delle basi puriniche e pirimidiniche. REGOLAZIONI METABOLICHE E BIOCHIMICA ENDOCRINA Integrazione tra il metabolismo di glucidi, lipidi e aminoacidi Ormoni: generalità, struttura, meccanismi d’azione, recettori ormonali. Ormoni di tiroide e paratiroidi. Ormoni della midollare del surrene. Ormoni della corticale del surrene: glico- e mineralcorticoidi. Ormoni sessuali femminili e maschili. Ormoni del lobo anteriore, intermedio e posteriore dell’ipofisi. Ormoni pancreatici. Ormoni del tessuto adiposo. Fattori di crescita. Per ogni ormone: chimica e meccanismo d’azione.

Conoscenza della chimica e della propedeutica biochimica

-Jeremy M Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer. Biochimica. Settima edizione - 2012 - Zanichelli Editore. -Garrett - Grisham. Biochimica. Data di pubblicazione: febbraio 2014 - Piccin Editore. -Mathews. Biochimica. Data di pubblicazione: ottobre 2014 - Piccin Editore. -David L Nelson, Michael M Cox. I principi di biochimica di Lehninger. Sesta edizione - 2014 - Zanichelli Editore. Siliprandi e Tettamanti. Biochimica Medica strutturale, metabolica e funzionale. Data di pubblicazione: novembre 2013- Piccin Editore. Donald Voet, Judith G Voet, Charlotte W Pratt. Fondamenti di biochimica. Terza edizione italiana condotta sulla quarta edizione americana - 2013 - Zanichelli.

esame orale di biochimica I e II

obbligatoria

L'esame prevede un'unica prova orale relativa alla biochimica 1 e 2. Essa ha l'obbiettivo di accertare: a) il grado di conoscenza e comprensione; b) la capacità di applicare nel campo della medicina le competenze acquisite; c) la qualità dell'esposizione (chiarezza, coerenza, rigore scientifico, completezza, capacità di sintesi). La prova ha una durata di circa 45 min e prevede un numero variabile di domande relative al programma trattato nel corso.

esame orale di biochimica I e II